Cíl Učení
- Diskutovat proces denaturace bílkovin
Klíčové Body
- Proteiny se mění jejich tvar, když je vystaven různým pH nebo teploty.
- tělo přísně reguluje pH a teplotu, aby se zabránilo denaturaci proteinů, jako jsou enzymy.
- některé proteiny se mohou po denaturaci znovu rozložit, zatímco jiné nemohou.,
- chaperonové proteiny pomáhají některým proteinům složit se do správného tvaru.
Podmínky
- chaperoninproteins, které poskytují příznivé podmínky pro správné skládání dalších proteinů, čímž se zabrání agregace
- denaturationthe změna skládací strukturu bílkovin (a tedy i fyzikální vlastnosti) způsobené topení, změny v pH, nebo vystavení určitým chemikáliím
Příklad:
- želatina dezert „Želé“ gely vzhledem k přítomnosti bílkovin., Když se želé zahřeje, jeho struktura se změní tak, že již není gel, ale kapalina. Pokud se denaturační podmínky zvrátí chlazením v chladničce, protein se přemění na původní gelovou strukturu.
Každý protein má svou vlastní unikátní sekvence aminokyselin a interakce mezi tyto aminokyseliny vytvořit určete tvar. Tento tvar určuje funkci proteinu, od trávení bílkovin v žaludku až po přenášení kyslíku v krvi.,
Změna Tvaru Bílkovin
v Případě, že protein je předmětem změny teploty, pH, nebo působení chemických látek, vnitřní interakce mezi bílkoviny aminokyseliny mohou být změněny, což může změnit tvar proteinu. Ačkoli aminokyselinová sekvence (také známá jako primární struktura proteinu) se nemění, tvar proteinu se může změnit natolik, že se stává dysfunkčním, v takovém případě je protein považován za denaturovaný. Pepsin, enzym, který rozkládá bílkoviny v žaludku, působí pouze při velmi nízkém pH., Při vyšší konformaci pHs pepsinu se začíná měnit způsob, jakým je jeho polypeptidový řetězec složen ve třech rozměrech. Žaludek udržuje velmi nízké pH, aby zajistil, že pepsin nadále tráví bílkoviny a denaturuje.
Enzymy
Vzhledem k tomu, téměř všechny biochemické reakce vyžadují enzymy, a protože téměř všechny enzymy optimálně fungovat pouze v rámci relativně úzké teplotní a pH se pohybuje, mnoho homeostatické mechanismy regulovat vhodné teploty a pH, takže enzymy mohou udržovat tvar jejich aktivní místo.,
reverzní denaturace
je často možné zvrátit denaturaci, protože primární struktura polypeptidu, kovalentní vazby, které drží aminokyseliny ve správné sekvenci, je neporušená. Jakmile je denaturační činidlo odstraněno, původní interakce mezi aminokyselinami vrátí protein do původní konformace a může obnovit svou funkci.
denaturace však může být v extrémních situacích nevratná, jako je smažení vajíčka. Teplo z pánve denaturuje protein albuminu v tekutém vaječném bílku a stává se nerozpustným., Protein v mase také denaturuje a při vaření se stává pevným.
Garde proteiny (nebo chaperonins) jsou pomocné proteiny, které poskytují příznivé podmínky pro skládání bílkovin konat., Chaperoniny se shlukují kolem tvořícího proteinu a zabraňují agregaci dalších polypeptidových řetězců. Jakmile se cílový protein složí, chaperoniny se disociují.
