Lernziel
- Diskutieren Sie den Prozess der Proteindenaturierung
Schlüsselpunkte
- Proteine verändern ihre Form, wenn sie ausgesetzt werden zu verschiedenen pH oder temperaturen.
- Der Körper reguliert den pH-Wert und die Temperatur streng, um zu verhindern, dass Proteine wie Enzyme denaturieren.
- Einige Proteine können sich nach der Denaturierung wieder entfalten, andere nicht.,
- Chaperon-Proteine helfen einigen Proteinen, sich in die richtige Form zu falten.
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- Chaperoninproteine, die günstige Bedingungen für die korrekte Faltung anderer Proteine bieten und so die Aggregation verhindern
- Denaturierungdie Veränderung der Faltstruktur eines Proteins (und damit der physikalischen Eigenschaften), die durch Erhitzen, pH-Veränderungen oder Exposition gegenüber bestimmten Chemikalien verursacht wird
Beispiel
- Die Gelatine dessert „Jello“ Gele aufgrund der Anwesenheit eines Proteins., Wenn Jello erhitzt wird, wird seine Struktur so verändert, dass es kein Gel mehr ist, sondern eine Flüssigkeit. Wenn sich die Denaturierungsbedingungen durch Abkühlen im Kühlschrank umkehren, reformiert sich das Protein in seine ursprüngliche Gelstruktur.
Jedes Protein hat seine eigene einzigartige Aminosäuresequenz und die Wechselwirkungen zwischen diesen Aminosäuren erzeugen eine einzigartige Form. Diese Form bestimmt die Funktion des Proteins, von der Verdauung von Protein im Magen bis zum Tragen von Sauerstoff im Blut.,
Ändern der Form eines Proteins
Wenn das Protein Änderungen der Temperatur, des pH-Werts oder der Exposition gegenüber Chemikalien ausgesetzt ist, können die internen Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren des Proteins verändert werden, was wiederum die Form des Proteins verändern kann. Obwohl sich die Aminosäuresequenz (auch als Primärstruktur des Proteins bekannt) nicht ändert, kann sich die Form des Proteins so stark ändern, dass es funktionsunfähig wird, in welchem Fall das Protein als denaturiert gilt. Pepsin, das Enzym, das Protein im Magen abbaut, arbeitet nur bei einem sehr niedrigen pH-Wert., Bei höherer PHS Pepsin-Konformation beginnt sich die Art und Weise, wie seine Polypeptidkette dreidimensional zusammengeklappt wird, zu ändern. Der Magen behält einen sehr niedrigen pH-Wert bei, um sicherzustellen, dass Pepsin weiterhin Protein verdaut und nicht denaturiert.
Enzyme
Da fast alle biochemischen Reaktionen Enzyme benötigen, und da fast alle Enzyme nur innerhalb relativ enger Temperatur-und pH-Bereiche optimal arbeiten, regulieren viele homöostatische Mechanismen entsprechende Temperaturen und pH-Werte, so dass die Enzyme die Form ihrer aktiven Stelle beibehalten können.,
Umkehrung der Denaturierung
Es ist oft möglich, die Denaturierung umzukehren, da die Primärstruktur des Polypeptids, die kovalenten Bindungen, die die Aminosäuren in ihrer richtigen Reihenfolge halten, intakt ist. Sobald das Denaturierungsmittel entfernt ist, bringen die ursprünglichen Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren das Protein in seine ursprüngliche Konformation zurück und es kann seine Funktion wieder aufnehmen.
Die Denaturierung kann jedoch in extremen Situationen irreversibel sein, z. B. beim Braten eines Eies. Die Hitze aus einer Pfanne denaturiert das Albuminprotein im flüssigen Eiweiß und es wird unlöslich., Das Protein in Fleisch denaturiert auch und wird fest, wenn es gekocht wird.
Chaperon-Proteine (oder Chaperonine) sind Hilfsproteine, die günstige Bedingungen für die Proteinfaltung bieten., Die Chaperonine verklumpen um das sich bildende Protein und verhindern, dass sich andere Polypeptidketten ansammeln. Sobald sich das Zielprotein faltet, trennen sich die Chaperonine.
