Les éléments constitutifs des protéines sont les acides aminés, qui sont de petites molécules organiques constituées d’un atome de carbone alpha (central) lié à un groupe amino, un groupe carboxyle, un atome d’hydrogène et un composant variable appelé chaîne latérale (voir ci-dessous). Dans une protéine, plusieurs acides aminés sont liés entre eux par des liaisons peptidiques, formant ainsi une longue chaîne., Les liaisons peptidiques sont formées par une réaction biochimique qui extrait une molécule d’eau lorsqu’elle joint le groupe amino d’un acide aminé au groupe carboxyle d’un acide aminé voisin. La séquence linéaire des acides aminés dans une protéine est considérée comme la structure primaire de la protéine.
Les protéines sont construites à partir d’un ensemble de seulement vingt acides aminés, chacun ayant une chaîne latérale unique. Les chaînes latérales des acides aminés ont des chimies différentes. Le plus grand groupe d’acides aminés a des chaînes latérales non polaires., Plusieurs autres acides aminés ont des chaînes latérales avec des charges positives ou négatives, tandis que d’autres ont des chaînes latérales polaires mais non chargées. La chimie des chaînes latérales d’acides aminés est essentielle à la structure des protéines, car ces chaînes latérales peuvent se lier les unes aux autres pour maintenir une longueur de protéine dans une certaine forme ou conformation. Les chaînes latérales d’acides aminés chargées peuvent former des liaisons ioniques, et les acides aminés polaires sont capables de former des liaisons hydrogène. Les chaînes latérales hydrophobes interagissent les unes avec les autres via de faibles interactions de van der Waals. La grande majorité des liaisons formées par ces chaînes latérales sont non covalentes., En fait, les cystéines sont les seuls acides aminés capables de former des liaisons covalentes, ce qu’ils font avec leurs chaînes latérales. En raison des interactions de chaîne latérale, la séquence et l’emplacement des acides aminés dans une protéine particulière guident où les courbures et les plis se produisent dans cette protéine (Figure 1).,
La structure primaire d’une protéine — sa séquence d’acides aminés — les lecteurs du pliage et intramoléculaire de la liaison de l’linéaire d’acides aminés de la chaîne, ce qui détermine en fin de compte de la protéine unique forme en trois dimensions. La liaison hydrogène entre les groupes amino et les groupes carboxyle dans les régions voisines de la chaîne protéique provoque parfois certains modèles de pliage., Connus sous le nom d’hélices alpha et de feuilles bêta, ces motifs de pliage stables constituent la structure secondaire d’une protéine. La plupart des protéines contiennent plusieurs hélices et feuilles, en plus d’autres motifs moins courants (Figure 2). L’ensemble des formations et des plis dans une seule chaîne linéaire d’acides aminés, parfois appelé un polypeptide constitue la structure tertiaire d’une protéine. Enfin, la structure quaternaire d’une protéine se réfère à ces macromolécules avec de multiples chaînes polypeptidiques ou sous-unités.,
la forme finale adoptée par une protéine nouvellement synthétisée est typiquement la plus énergétiquement favorable. Au fur et à mesure que les protéines se replient, elles testent une variété de conformations avant d’atteindre leur forme finale, unique et compacte. Les protéines pliées sont stabilisées par des milliers de liaisons non covalentes entre les acides aminés. De plus, les forces chimiques entre une protéine et son environnement immédiat contribuent à la forme et à la stabilité de la protéine., Par exemple, les protéines qui sont dissoutes dans le cytoplasme cellulaire ont des groupes chimiques hydrophiles (aimant l’eau) sur leurs surfaces, tandis que leurs éléments hydrophobes (opposés à l’eau) ont tendance à être cachés à l’intérieur. En revanche, les protéines insérées dans les membranes cellulaires présentent des groupes chimiques hydrophobes à leur surface, en particulier dans les régions où la surface de la protéine est exposée aux lipides membranaires. Il est important de noter, cependant, que les protéines complètement pliées ne sont pas congelées en forme. Au contraire, les atomes de ces protéines restent capables de faire de petits mouvements.,
même si les protéines sont considérées comme des macromolécules, elles sont trop petites pour être visualisées, même au microscope. Ainsi, les scientifiques doivent utiliser des méthodes indirectes pour comprendre à quoi ils ressemblent et comment ils sont pliés. La méthode la plus courante utilisée pour étudier les structures protéiques est la cristallographie aux rayons X. Avec cette méthode, des cristaux solides de protéines purifiées sont placés dans un faisceau de rayons X, et le motif des rayons X déviés est utilisé pour prédire les positions des milliers d’atomes dans le cristal protéique.
