Obiettivo di Apprendimento
- per Discutere il processo di denaturazione delle proteine
Punti Chiave
- Proteine cambiare la loro forma quando esposti a diversi pH o di temperatura.
- Il corpo regola rigorosamente il pH e la temperatura per impedire la denaturazione di proteine come gli enzimi.
- Alcune proteine possono ripiegarsi dopo la denaturazione mentre altre no.,
- Le proteine Chaperone aiutano alcune proteine a piegarsi nella forma corretta.
Termini e condizioni
- chaperoninproteins che fornire le condizioni favorevoli per il corretto ripiegamento delle proteine, evitando così di aggregazione
- denaturationthe cambiamento di piegare la struttura di una proteina (e quindi delle proprietà fisiche) causato dal riscaldamento, cambiamenti di pH, o esposizione a determinate sostanze chimiche
Esempio
- La gelatina dolce “Jello” gel per la presenza di una proteina., Quando la gelatina viene riscaldata, la sua struttura viene alterata in modo che non sia più un gel ma un liquido. Se le condizioni di denaturazione invertite dal raffreddamento in frigorifero, le riforme proteiche nella sua struttura gel originale.
Ogni proteina ha una propria sequenza unica di aminoacidi e le interazioni tra questi aminoacidi creano una forma specifica. Questa forma determina la funzione della proteina, dalla digestione della proteina nello stomaco al trasporto di ossigeno nel sangue.,
Modifica della forma di una proteina
Se la proteina è soggetta a variazioni di temperatura, pH o esposizione a sostanze chimiche, le interazioni interne tra gli amminoacidi della proteina possono essere alterate, il che a sua volta può alterare la forma della proteina. Sebbene la sequenza aminoacidica (nota anche come struttura primaria della proteina) non cambi, la forma della proteina può cambiare così tanto che diventa disfunzionale, nel qual caso la proteina è considerata denaturata. La pepsina, l’enzima che scompone le proteine nello stomaco, funziona solo a un pH molto basso., A pH più alti la conformazione della pepsina, il modo in cui la sua catena polipeptidica è piegata in tre dimensioni, inizia a cambiare. Lo stomaco mantiene un pH molto basso per garantire che la pepsina continui a digerire le proteine e non denaturi.
Enzimi
Poiché quasi tutte le reazioni biochimiche richiedono enzimi e poiché quasi tutti gli enzimi funzionano solo in modo ottimale entro intervalli di temperatura e pH relativamente ristretti, molti meccanismi omeostatici regolano temperature e pH appropriati in modo che gli enzimi possano mantenere la forma del loro sito attivo.,
Denaturazione inversa
È spesso possibile invertire la denaturazione perché la struttura primaria del polipeptide, i legami covalenti che tengono gli amminoacidi nella loro sequenza corretta, è intatta. Una volta rimosso l’agente denaturante, le interazioni originali tra aminoacidi restituiscono la proteina alla sua conformazione originale e possono riprendere la sua funzione.
Tuttavia, la denaturazione può essere irreversibile in situazioni estreme, come friggere un uovo. Il calore di una padella denatura la proteina di albumina nel bianco d’uovo liquido e diventa insolubile., Anche la proteina nella carne si denatura e diventa soda una volta cotta.
Le proteine chaperone (o chaperonins) sono proteine helper che forniscono condizioni favorevoli per il ripiegamento delle proteine., Le chaperonine si raggruppano attorno alla proteina formante e impediscono l’aggregazione di altre catene polipeptidiche. Una volta che la proteina bersaglio si piega, le chaperonine si dissociano.
