I mattoni delle proteine sono amminoacidi, che sono piccole molecole organiche costituite da un atomo di carbonio alfa (centrale) legato a un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e un componente variabile chiamato catena laterale (vedi sotto). All’interno di una proteina, più amminoacidi sono collegati tra loro da legami peptidici, formando così una lunga catena., I legami peptidici sono formati da una reazione biochimica che estrae una molecola d’acqua mentre si unisce al gruppo amminico di un amminoacido al gruppo carbossilico di un amminoacido vicino. La sequenza lineare di aminoacidi all’interno di una proteina è considerata la struttura primaria della proteina.
Le proteine sono costruite da un insieme di soli venti amminoacidi, ognuno dei quali ha una catena laterale unica. Le catene laterali degli amminoacidi hanno diverse chimiche. Il più grande gruppo di aminoacidi ha catene laterali non polari., Molti altri amminoacidi hanno catene laterali con cariche positive o negative, mentre altri hanno catene laterali polari ma non caricate. La chimica delle catene laterali degli amminoacidi è fondamentale per la struttura delle proteine perché queste catene laterali possono legarsi l’una con l’altra per contenere una lunghezza di proteine in una certa forma o conformazione. Le catene laterali degli amminoacidi caricati possono formare legami ionici e gli amminoacidi polari sono in grado di formare legami idrogeno. Le catene laterali idrofobiche interagiscono tra loro tramite deboli interazioni di van der Waals. La stragrande maggioranza dei legami formati da queste catene laterali sono non covalenti., Infatti, le cisteine sono gli unici amminoacidi in grado di formare legami covalenti, che fanno con le loro particolari catene laterali. A causa delle interazioni a catena laterale, la sequenza e la posizione degli amminoacidi in una particolare proteina guidano dove si verificano le pieghe e le pieghe in quella proteina (Figura 1).,
La struttura primaria di una proteina — la sua sequenza di amminoacido — unità di piegatura e intramolecolare di legame lineare di aminoacidi a catena, che in ultima analisi determina la proteina unica forma tridimensionale. Il legame di idrogeno tra gruppi amminici e gruppi carbossilici nelle regioni limitrofe della catena proteica a volte causa determinati modelli di piegatura., Noti come alfa eliche e fogli beta, questi modelli di piegatura stabili costituiscono la struttura secondaria di una proteina. La maggior parte delle proteine contiene più eliche e fogli, oltre ad altri modelli meno comuni (Figura 2). L’insieme di formazioni e pieghe in una singola catena lineare di aminoacidi — a volte chiamato polipeptide-costituisce la struttura terziaria di una proteina. Infine, la struttura quaternaria di una proteina si riferisce a quelle macromolecole con più catene polipeptidiche o subunità.,
La forma finale adottata da una proteina appena sintetizzata è in genere la più energeticamente favorevole. Quando le proteine si piegano, testano una varietà di conformazioni prima di raggiungere la loro forma finale, che è unica e compatta. Le proteine piegate sono stabilizzate da migliaia di legami non covalenti tra aminoacidi. Inoltre, le forze chimiche tra una proteina e il suo ambiente immediato contribuiscono alla forma e alla stabilità delle proteine., Ad esempio, le proteine che sono disciolte nel citoplasma cellulare hanno gruppi chimici idrofili (amanti dell’acqua) sulle loro superfici, mentre i loro elementi idrofobici (avversi all’acqua) tendono ad essere nascosti all’interno. Al contrario, le proteine che vengono inserite nelle membrane cellulari mostrano alcuni gruppi chimici idrofobi sulla loro superficie, in particolare in quelle regioni in cui la superficie proteica è esposta ai lipidi di membrana. È importante notare, tuttavia, che le proteine completamente piegate non sono congelate in forma. Piuttosto, gli atomi all’interno di queste proteine rimangono in grado di fare piccoli movimenti.,
Anche se le proteine sono considerate macromolecole, sono troppo piccole per essere visualizzate, anche con un microscopio. Quindi, gli scienziati devono usare metodi indiretti per capire come sono e come sono piegati. Il metodo più comune utilizzato per studiare le strutture proteiche è la cristallografia a raggi X. Con questo metodo, i cristalli solidi di proteine purificate vengono collocati in un raggio di raggi X e il modello di raggi X deviati viene utilizzato per prevedere le posizioni delle migliaia di atomi all’interno del cristallo proteico.
