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タンパク質構造

タンパク質の構成要素は、アミノ酸であり、アミノ基、カルボキシル基、水素原子、側鎖と呼ばれる可変成分からなる小さな有機分子である。 蛋白質の中では、多数のアミノ酸はそれにより長い鎖を形作るペプチド結束によって一緒につながります。, ペプチド結合は、あるアミノ酸のアミノ基を隣接するアミノ酸のカルボキシル基に結合するときに水分子を抽出する生化学的反応によって形成さ タンパク質内のアミノ酸の線形配列は、タンパク質の一次構造と考えられています。

タンパク質は、ユニークな側鎖を有するそれぞれが唯一の二十アミノ酸のセットから構築されています。 アミノ酸の側鎖は異なる化学的性質を有する。 アミノ酸の最大のグループは、非極性側鎖を有する。, 他のいくつかのアミノ酸は、正または負の電荷を有する側鎖を有し、他のアミノ酸は極性であるが非荷電の側鎖を有する。 アミノ酸の側鎖の化学はある特定の形または立体配座の蛋白質の長さを握るためにこれらの側鎖が互いに結ぶことができるので蛋白質の構造 荷電アミノ酸側鎖はイオン結合を形成することができ、極性アミノ酸は水素結合を形成することができる。 疎水性側鎖は弱いファンデルワールス相互作用を介して相互に相互作用する。 これらの側鎖によって形成される結合の大部分は非共有価である。, 実際、システインは共有結合を形成することができる唯一のアミノ酸であり、それらはそれらの特定の側鎖と共に行う。 側鎖相互作用のために、特定のタンパク質中のアミノ酸の配列と位置は、そのタンパク質の曲がりや折り目がどこで起こるかを導きます(図1)。,

図1:アミノ酸側鎖とタンパク質配座の関係
アミノ酸の側鎖は(上で、青い円;下で、すべての着色された円)です。 一連のペプチド結束によって一緒に接続されたとき、アミノ酸はポリペプチド、蛋白質のための別の単語を形作る。, その後、ポリペプチドは、そのアミノ酸側鎖間の相互作用(破線)に応じて特定の立体配座に折り畳まれる。
©2010自然教育すべての権利を保有します。,
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図2:タンパク質の構造バクテリオロドプシン
バクテリオロドプシンは、プロトンポンプとして機能する細菌の膜タンパク質です。 その立体配座はその機能に不可欠である。 蛋白質の全面的な構造はアルファ螺旋形(緑)およびベータシート(赤)を両方includesんでいます。,
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タンパク質の一次構造は、そのアミノ酸配列である線形アミノ酸鎖の折り畳みおよび分子内結合を駆動し、最終的にタンパク質のユニークな三次元形状を決定します。 タンパク質鎖の隣接領域におけるアミノ基とカルボキシル基の間の水素結合は、時には折り畳みの特定のパターンを発生させる。, 名αヘリックスとβシート、これらの安定した折りたたみパターンの二次構造の蛋白質である。 最タンパク質を含む複数のヘリックス-シート、その他の一般的パターン(図2)。 ポリペプチドと呼ばれるアミノ酸の単一の線形鎖の形成と折り目のアンサンブルは、タンパク質の三次構造を構成します。 最後に、タンパク質の四次構造は、複数のポリペプチド鎖またはサブユニットを有する高分子を指す。, 新しく合成されたタンパク質によって採用される最終的な形状は、典型的には最もエネルギー的に有利な形状である。 蛋白質が折ると同時に、独特、密集している最終的な形態に達する前にいろいろ立体配座をテストします。 折り返しタンパク質の安定化により数千人のnoncovalent債との間のアミノ酸. さらに、蛋白質と即時の環境間の化学力は蛋白質の形および安定性に貢献する。, 例えば、細胞の細胞質に溶解しているタンパク質は、その表面に親水性(水を好む)化学基を有するが、疎水性(水を嫌う)要素は内部に隠れる傾向がある。 対照的に、細胞膜に挿入されるタンパク質は、タンパク質表面が膜脂質に曝されている領域において、その表面にいくつかの疎水性化学基を示す。 しかし、完全に折り畳まれたタンパク質は凍結されていないことに注意することが重要です。 るものでなく、原子内のこれらのタンパク質は可能な小口決ます。,

タンパク質は高分子と考えられているにもかかわらず、顕微鏡でも視覚化するには小さすぎます。 では、科学者は間接的な方法をうかがうなります。 タンパク質の構造を研究するために使用される最も一般的な方法は、X線結晶構造学です。 この方法では、精製されたタンパク質の固体結晶をX線ビームに配置し、偏向されたX線のパターンを使用してタンパク質結晶内の何千もの原子の位置

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