단백질의 빌딩 블록은 아미노산은 작은 유기 분자를 구성하는 알파(central)탄소 원자가 연결되어 있는 아미노 그룹,카르복실기,수소 원자,그리고 변수 요소라는 측면 체인(아래 참조). 단백질 내에서 여러 아미노산은 펩타이드 결합에 의해 서로 연결되어 긴 사슬을 형성합니다., 펩타이드 결합은 한 아미노산의 아미노기를 이웃 아미노산의 카르복실기에 결합시키면서 물 분자를 추출하는 생화학 반응에 의해 형성된다. 단백질 내의 아미노산의 선형 서열은 단백질의 기본 구조로 간주됩니다.
단백질은 단지 20 개의 아미노산 세트로 만들어지며,각각은 독특한 측쇄를 가지고 있습니다. 아미노산의 측쇄는 다른 화학 물질을 가지고 있습니다. 아미노산의 가장 큰 그룹은 비극성 측쇄를 가지고 있습니다., 몇몇 다른 아미노산은 양전하 또는 음전하를 갖는 측쇄를 가지고있는 반면,다른 아미노산은 극성이지만 미지의 측쇄를 갖는다. 화학 아미노산의 측면 체인에 중요한 단백질 구조 때문에 이러한 측면 체인할 수 있는 채권과 다른 하나를 개최하의 길이 단백질로서 특정 모양 또는 형태입니다. 하전 된 아미노산 측쇄는 이온 결합을 형성 할 수 있고,극성 아미노산은 수소 결합을 형성 할 수있다. 소수성 측쇄는 약한 반 데르 발스 상호 작용을 통해 서로 상호 작용합니다. 이러한 측쇄에 의해 형성된 결합의 대부분은 비평 성이다., 사실,시스 테인은 공유 결합을 형성 할 수있는 유일한 아미노산이며,이는 그들의 특정 측쇄와 함께합니다. 때문에 측면 체인 상호 작용,시퀀스와 위치에 아미노산의 특정 단백질 가이드는 어디에 굽힘에서 발생하는 단백질(그림 1).,
새로 합성 된 단백질에 의해 채택 된 최종 모양은 전형적으로 가장 정력적으로 유리한 것이다. 단백질이 접힘에 따라,그들은 독특하고 컴팩트 한 최종 형태에 도달하기 전에 다양한 형태를 테스트합니다. 접힌 단백질은 아미노산 사이의 수천 개의 비 농축 결합에 의해 안정화됩니다. 또한 단백질과 즉각적인 환경 사이의 화학적 힘은 단백질 모양과 안정성에 기여합니다., 예를 들어,단백질에 있는 용해 세포의 세포질에서는 친수성(물 사랑하는)화학제품 그룹은 그들의 표면에는 반면,자신의 소수성(물 회피)요소가 될 경향이 내부에 자리 잡고. 반면,단백질 삽입되는 세포막 표시 일부 소수 화학제품 그룹들의 표면에 특히 그 지역에서는 단백질의 표면에 노출을 막 지질. 그러나 완전히 접힌 단백질은 모양으로 동결되지 않는다는 점에 유의하는 것이 중요합니다. 오히려,이 단백질 내의 원자는 작은 움직임을 만들 수 있습니다.,
단백질이 거대 분자로 간주 되더라도 현미경으로도 시각화하기에는 너무 작습니다. 그래서 과학자들은 그들이 어떻게 생겼는지,어떻게 접혀 있는지 알아 내기 위해 간접적 인 방법을 사용해야합니다. 단백질 구조를 연구하는 데 사용되는 가장 일반적인 방법은 X 선 결정학입니다. 이 방법으로 단단한 결정의 정제 단백질에 위치한 X-선 빔의 패턴을 반사된 엑스레이를 예측하는 데 사용되는 위치의 수천의 원자들이 단백질 내에서 크리스탈.
