Die Bausteine von Proteinen sind Aminosäuren, kleine organische Moleküle, die aus einem Alpha (zentralen) Kohlenstoffatom bestehen, das mit einer Aminogruppe, einer Carboxylgruppe, einer Wasserstoffatom und einer variablen Komponente verbunden ist, die als Seitenkette bezeichnet wird (siehe unten). Innerhalb eines Proteins sind mehrere Aminosäuren durch Peptidbindungen miteinander verbunden, wodurch eine lange Kette gebildet wird., Peptidbindungen werden durch eine biochemische Reaktion gebildet, die ein Wassermolekül extrahiert, wenn es die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer benachbarten Aminosäure verbindet. Die lineare Sequenz von Aminosäuren innerhalb eines Proteins wird als Primärstruktur des Proteins betrachtet.
Proteine bestehen aus einem Satz von nur zwanzig Aminosäuren, von denen jede eine einzigartige Seitenkette hat. Die Seitenketten von Aminosäuren haben unterschiedliche chemische Eigenschaften. Die größte Gruppe von Aminosäuren hat unpolare Seitenketten., Einige andere Aminosäuren haben Seitenketten mit positiven oder negativen Ladungen, während andere polare, aber ungeladene Seitenketten haben. Die Chemie der Aminosäure-Seitenketten ist entscheidend für die Proteinstruktur, da diese Seitenketten miteinander verbinden können, um eine Proteinlänge in einer bestimmten Form oder Konformation zu halten. Geladene Aminosäureseitenketten können Ionenbindungen bilden, und polare Aminosäuren können Wasserstoffbindungen bilden. Hydrophobe Seitenketten interagieren über schwache Van der Waals-Wechselwirkungen miteinander. Die überwiegende Mehrheit der von diesen Seitenketten gebildeten Bindungen ist nicht kovalent., Tatsächlich sind Cysteine die einzigen Aminosäuren, die kovalente Bindungen bilden können, was sie mit ihren speziellen Seitenketten tun. Aufgrund von Seitenketteninteraktionen führt die Sequenz und Lage von Aminosäuren in einem bestimmten Protein dorthin, wo die Biegungen und Falten in diesem Protein auftreten (Abbildung 1).,
Die Primärstruktur eines Proteins — seine Aminosäuresequenz — treibt die Faltung und intramolekulare Bindung der linearen Aminosäurekette an, die letztendlich die einzigartige dreidimensionale Form des Proteins bestimmt. Die Wasserstoffbindung zwischen Aminogruppen und Carboxylgruppen in benachbarten Regionen der Proteinkette führt manchmal zu bestimmten Faltmustern., Bekannt als Alpha-Helices und Beta-Sheets, bilden diese stabilen Faltmuster die Sekundärstruktur eines Proteins. Die meisten Proteine enthalten neben anderen weniger häufigen Mustern mehrere Helices und Sheets (Abbildung 2). Das Ensemble von Formationen und Falten in einer einzigen linearen Aminosäurekette — manchmal Polypeptid genannt — bildet die tertiäre Struktur eines Proteins. Schließlich bezieht sich die quartäre Struktur eines Proteins auf jene Makromoleküle mit mehreren Polypeptidketten oder Untereinheiten.,
Die endgültige Form, die von einem neu synthetisierten Protein angenommen wird, ist typischerweise die energetisch günstigste. Wenn sich Proteine falten, testen sie eine Vielzahl von Konformationen, bevor sie ihre endgültige Form erreichen, die einzigartig und kompakt ist. Gefaltete Proteine werden durch Tausende von nicht kovalenten Bindungen zwischen Aminosäuren stabilisiert. Darüber hinaus tragen chemische Kräfte zwischen einem Protein und seiner unmittelbaren Umgebung zur Proteinform und-stabilität bei., Zum Beispiel haben die Proteine, die im Zellzytoplasma gelöst sind, hydrophile (wasserliebende) chemische Gruppen auf ihren Oberflächen, während ihre hydrophoben (wasseraverse) Elemente dazu neigen, im Inneren versteckt zu sein. Im Gegensatz dazu zeigen die Proteine, die in die Zellmembranen eingeführt werden, einige hydrophobe chemische Gruppen auf ihrer Oberfläche, insbesondere in den Regionen, in denen die Proteinoberfläche Membranlipiden ausgesetzt ist. Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass vollständig gefaltete Proteine nicht in Form eingefroren werden. Vielmehr bleiben die Atome innerhalb dieser Proteine in der Lage, kleine Bewegungen auszuführen.,
Obwohl Proteine als Makromoleküle gelten, sind sie selbst mit einem Mikroskop zu klein, um sie zu visualisieren. Wissenschaftler müssen also indirekte Methoden anwenden, um herauszufinden, wie sie aussehen und wie sie gefaltet sind. Die gebräuchlichste Methode zur Untersuchung von Proteinstrukturen ist die Röntgenkristallographie. Bei dieser Methode werden feste Kristalle aus gereinigtem Protein in einen Röntgenstrahl gegeben, und das Muster abgelenkter Röntgenstrahlen wird verwendet, um die Positionen der Tausenden von Atomen innerhalb des Proteinkristalls vorherzusagen.
