Os blocos de construção das proteínas são os aminoácidos, que são pequenas moléculas orgânicas que consistem em um alpha (central) átomo de carbono ligado a um grupo amino, um grupo carboxilo, um átomo de hidrogênio, e uma componente variável chamado de uma cadeia lateral (veja abaixo). Dentro de uma proteína, múltiplos aminoácidos são ligados por ligações peptídicas, formando assim uma cadeia longa., As ligações peptídicas são formadas por uma reação bioquímica que extrai uma molécula de água à medida que se junta o grupo amino de um aminoácido ao grupo carboxilo de um aminoácido vizinho. A sequência linear de aminoácidos dentro de uma proteína é considerada a estrutura primária da proteína.as proteínas são construídas a partir de um conjunto de apenas vinte aminoácidos, cada um dos quais tem uma cadeia lateral única. As cadeias laterais de aminoácidos têm diferentes químicos. O maior grupo de aminoácidos tem cadeias laterais não-polares., Vários outros aminoácidos têm cadeias laterais com cargas positivas ou negativas, enquanto outros têm cadeias laterais polares, mas não carregadas. A química das cadeias laterais de aminoácidos é fundamental para a estrutura proteica porque estas cadeias laterais podem se ligar entre si para manter um comprimento de proteína em uma determinada forma ou conformação. Cadeias laterais carregadas de aminoácidos podem formar ligações iônicas, e aminoácidos polares são capazes de formar ligações de hidrogênio. Cadeias laterais hidrofóbicas interagem entre si através de interacções fracas de van der Waals. A grande maioria das ligações formadas por estas cadeias laterais são não-casuais., De facto, as cisteínas são os únicos aminoácidos capazes de formar ligações covalentes, o que fazem com as suas cadeias laterais específicas. Devido a interações da cadeia lateral, a sequência e localização dos aminoácidos em uma determinada proteína guias onde as curvas e dobras ocorrem nessa proteína (Figura 1).,
A ligação do hidrogênio entre grupos amino e grupos carboxilo em regiões vizinhas da cadeia proteica às vezes faz com que certos padrões de dobragem ocorram., Conhecidos como hélices alfa e folhas beta, estes padrões de dobragem estáveis compõem a estrutura secundária de uma proteína. A maioria das proteínas contém hélices e folhas múltiplas, além de outros padrões menos comuns (Figura 2). O conjunto de formações e dobras em uma única cadeia linear de aminoácidos — às vezes chamado de polipeptídeo — constitui a estrutura terciária de uma proteína. Finalmente, a estrutura quaternária de uma proteína refere-se às macromoléculas com múltiplas cadeias polipeptídicas ou subunidades., a forma final adotada por uma proteína recentemente sintetizada é tipicamente a mais energeticamente favorável. Como as proteínas dobram, eles testam uma variedade de conformações antes de atingir a sua forma final, que é única e compacta. As proteínas dobradas são estabilizadas por milhares de ligações não casovalentes entre aminoácidos. Além disso, as forças químicas entre uma proteína e seu ambiente imediato contribuem para a forma e estabilidade da proteína., Por exemplo, as proteínas que são dissolvidas no citoplasma celular têm grupos químicos hidrofílicos (amantes da água) em suas superfícies, enquanto seus elementos hidrofóbicos (avesso à água) tendem a ser escondidos dentro. Em contraste, as proteínas que são inseridas nas membranas celulares exibem alguns grupos químicos hidrofóbicos em sua superfície, especificamente nas regiões onde a superfície proteica é exposta a lípidos de membrana. É importante notar, no entanto, que as proteínas totalmente dobradas não estão congeladas em forma. Em vez disso, os átomos dentro destas proteínas permanecem capazes de fazer pequenos movimentos., apesar de as proteínas serem consideradas macromoléculas, são demasiado pequenas para serem visualizadas, mesmo com um microscópio. Assim, os cientistas devem usar métodos indiretos para descobrir como eles se parecem e como eles são dobrados. O método mais comum utilizado para estudar as estruturas proteicas é a cristalografia de raios-X. Com este método, cristais sólidos de proteína purificada são colocados em um feixe de raios X, e o padrão de raios X deflectidos é usado para prever as posições dos milhares de átomos dentro do cristal de proteína.
