Learning Objective
- Diskutere processen med protein denaturering
hovedpunkter
- Proteiner ændrer deres form, når de udsættes for forskellige pH og temperaturer.
- kroppen regulerer strengt pH og temperatur for at forhindre proteiner som en .ymer i at denaturere.nogle proteiner kan genfolde efter denaturering, mens andre ikke kan.,
- Chaperoneproteiner hjælper nogle proteiner med at folde ind i den rigtige form.
Form
- chaperoninproteins at skabe gunstige betingelser for korrekt foldning af proteiner, og dermed forhindre sammenlægning
- denaturationthe ændring af folde struktur af et protein (og dermed af fysiske egenskaber), der er forårsaget af varme, ændringer i pH, eller eksponering for visse kemikalier
Eksempel
- gelatine dessert “Jello” geler på grund af tilstedeværelse af et protein., Når Jello opvarmes, ændres dens struktur, så den ikke længere er en gel, men en væske. Hvis denatureringsbetingelserne vendes ved afkøling i køleskabet, reformeres proteinet til dets oprindelige gelstruktur.
hvert protein har sin egen unikke sekvens af aminosyrer, og interaktionerne mellem disse aminosyrer skaber en specificerende form. Denne form bestemmer proteinets funktion, fra fordøjelse af protein i maven til at transportere ilt i blodet.,
ændring af formen af et Protein
hvis proteinet udsættes for ændringer i temperatur, pH eller eksponering for kemikalier, kan de interne interaktioner mellem proteinets aminosyrer ændres, hvilket igen kan ændre formen af proteinet. Selvom aminosyresekvensen (også kendt som proteinets primære struktur) ikke ændrer sig, kan proteinets form ændre sig så meget, at det bliver dysfunktionelt, i hvilket tilfælde proteinet betragtes som denatureret. Pepsin, en .ymet, der nedbryder protein i maven, fungerer kun ved en meget lav pH., Ved højere PHS pepsins konformation begynder den måde, dens polypeptidkæde er foldet op i tre dimensioner, at ændre sig. Maven opretholder en meget lav pH for at sikre, at pepsin fortsætter med at fordøje protein og ikke denaturerer.
Enzymer
Fordi næsten alle biokemiske reaktioner kræver enzymer, og fordi næsten alle enzymer kun arbejde optimalt inden for relativt snævre temperatur-og pH-intervaller, mange homøostatiske mekanismer, der regulerer en passende temperatur og pH, så de enzymer, der kan opretholde formen af deres aktive site.,
Vende Denaturering
Det er ofte muligt at vende denaturering fordi den primære struktur af polypeptid, de kovalente bindinger, der holder aminosyrer i deres rigtige rækkefølge, er intakt. Når denatureringsmidlet er fjernet, returnerer de oprindelige interaktioner mellem aminosyrer proteinet til dets oprindelige konformation, og det kan genoptage dets funktion.
denaturering kan dog være irreversibel i ekstreme situationer, som stegning af et æg. Varmen fra en pande denaturerer albuminproteinet i den flydende æggehvide, og det bliver uopløseligt., Proteinet i kød denaturerer også og bliver fast, når det koges.
Chaperonproteiner (eller chaperoniner) er hjælperproteiner, der giver gunstige betingelser for, at proteinfoldning finder sted., Chaperoninerne klumper sig omkring det dannende protein og forhindrer andre polypeptidkæder i at aggregere. Når målproteinet foldes, adskilles chaperoninerne.
