leerdoelstelling
- bespreek het proces van eiwitdenaturatie
kernpunten
- eiwitten veranderen hun vorm bij blootstelling aan verschillende pH of temperaturen.
- het lichaam reguleert de pH en temperatuur strikt om te voorkomen dat eiwitten zoals enzymen denatureren.
- sommige eiwitten kunnen zich na denaturatie hervouwen, andere niet.,
- Chaperoneiwitten helpen sommige eiwitten in de juiste vorm te vouwen.
Voorwaarden
- chaperoninproteins die gunstige omstandigheden voor de juiste vouwen van andere eiwitten, dus het voorkomen van aggregatie
- denaturationthe wijzigen van het vouwen van de structuur van een eiwit (en dus van de fysische eigenschappen), veroorzaakt door verwarming, veranderingen in pH, of blootstelling aan bepaalde chemische stoffen
Voorbeeld
- De gelatine dessert “Jello” gels te wijten aan de aanwezigheid van een eiwit., Wanneer Jello wordt verwarmd, wordt de structuur veranderd zodat het niet langer een gel, maar een vloeistof. Als de denatureringsvoorwaarden worden omgekeerd door in de koelkast te koelen, hervormt het eiwit in zijn oorspronkelijke gelstructuur.
elk eiwit heeft zijn eigen unieke sequentie van aminozuren en de interacties tussen deze aminozuren creëren een specifieke vorm. Deze vorm bepaalt de functie van het eiwit, van het verteren van eiwit in de maag tot het dragen van zuurstof in het bloed.,
verandering van de vorm van een eiwit
als het eiwit onderhevig is aan veranderingen in temperatuur, pH of blootstelling aan chemische stoffen, kunnen de interne interacties tussen de aminozuren van het eiwit veranderen, wat op zijn beurt de vorm van het eiwit kan veranderen. Hoewel de aminozuurvolgorde (ook bekend als de primaire structuur van de proteã Ne) niet verandert, kan de vorm van de proteã ne zo veel veranderen dat het disfunctioneel wordt, in welk geval de proteã ne als gedenatureerd wordt beschouwd. Pepsine, het enzym dat eiwit afbreekt in de maag, werkt alleen bij een zeer lage pH., Bij de bouw van hogere pHs pepsine, begint de manier zijn polypeptideketting omhoog in drie dimensies wordt gevouwen, te veranderen. De maag handhaaft een zeer lage pH om ervoor te zorgen dat pepsine eiwit blijft verteren en niet denatureert.
enzymen
omdat bijna alle biochemische reacties enzymen vereisen en omdat bijna alle enzymen alleen optimaal werken binnen relatief smalle temperatuur-en pH-waarden, regelen veel homeostatische mechanismen de juiste temperaturen en pH, zodat de enzymen de vorm van hun actieve plaats kunnen behouden.,
omkering denaturatie
Het is vaak mogelijk om denaturatie om te keren omdat de primaire structuur van het polypeptide, de covalente bindingen die de aminozuren in hun juiste volgorde houden, intact is. Zodra de denaturerende agent wordt verwijderd, keren de originele interactie tussen aminozuren de proteã Ne aan zijn originele Bouw terug en het kan zijn functie hervatten.
denaturatie kan echter onomkeerbaar zijn in extreme situaties, zoals het bakken van een ei. De warmte van een pan denatureert het albumine-eiwit in het vloeibare eiwit en wordt onoplosbaar., Het eiwit in vlees denatureert ook en wordt stevig bij het koken.
Chaperoneiwitten (of chaperoninen) zijn helper-eiwitten die gunstige voorwaarden bieden voor eiwitvouwing., De chaperonins klonteren rond de zich vormende proteã ne en verhinderen andere polypeptidekettingen van het aggregeren. Zodra de doelproteã ne vouwt, scheiden de chaperonins zich.
