Oxyhemoglobin Dissosiaatio Käyrä
prosenttiosuus happea, joka on kyllästetty hemoglobiini veressä on yleensä edustaa käyrä, joka osoittaa suhde PaO2-ja O2-saturaatio. Kylläisyys O2 hemoglobiini on indikaattori siitä, kuinka paljon O2 pystyy saavuttamaan kudosten kehon.
suurempi PaO2 tarkoittaa veren suurempaa hapen kylläisyyttä. Normaaliolosuhteissa systeemisen veren PaO2 on 50% eli noin 26,6 mmHg; tätä kutsutaan P50: ksi.,
käyrä alkaa tasangolla klo PaO2 on suurempi kuin 60 mmHG, mikä tarkoittaa, että lisää PaO2 jälkeen, että kohta ei merkittävästi lisätä kylläisyyttä. Tämä tarkoittaa myös sitä, että hemoglobiinin hapen likimääräinen kantokyky on saavutettu eikä ylimääräinen happi mene hemoglobiiniin.
kantokykyä voidaan lisätä, jos enemmän hemoglobiini on lisätty järjestelmään, kuten lisäämällä punasolujen sukupolven korkealla, tai verensiirtoja. Käyrän alapinnat osoittavat kylläisyyttä, kun happea puretaan kudoksiin.,
oxyhaemoglobin dissosiaatio-käyrä: happi–hemoglobiini dissosiaatio käyrä tonttien prosenttia hemoglobiini kylläisyys (y-akseli) suhteessa hapen osapaine veressä (PO2). Sininen käyrä on standardikäyrä, kun taas punainen ja vihreä käyrä ovat oikealla ja vasen vastaavasti.
oksihemoglobiinin dissosiaatiokäyrä voi muuttua vasteena erilaisille tekijöille. Käyrän P50: n muutos on merkki siitä, että dissosiaatiokäyrä kokonaisuudessaan on siirtynyt., Vuorossa ilmoittaa muutoksesta affiniteetti hapen on sitova hemoglobiini, joka muuttaa kykyä hapen sitoutua hemoglobiinin ja pysyä pakko sen (eli ei vapauteta siitä).
siirtyy Oikealle osoittavat vähentynyt affiniteetti sitova hemoglobiini, niin että vähemmän happea sitoutuu hemoglobiinin, ja enemmän happea on purkaa se kudoksiin. Käyrä siirtyy oikealle aikana veren alentunut pH (kutsutaan Bohrin vaikutus), kohonnut lämpötila ja harjoituksen aikana muun muassa.,
Anemia (häiriö merkitty vähentynyt punasolujen määrä ja vähemmän hemoglobiini) aiheuttaa myös oikealle muutos, mutta myös muuttaa käyrän muotoa siten, että se liikkuu alaspäin sekä seurauksena vähentää hemoglobiini.
Vasen-vuorot osoittavat, että lisääntynyt affiniteetti sitova hemoglobiini, niin että enemmän happea sitoutuu hemoglobiini, mutta vähemmän happea on purkaa se kudoksiin. Syitä vasemmalle vuorossa ovat veren pH, lämpötila laski, ja hiilimonoksidin altistumisen., Hiilimonoksidi sitoutuu hemoglobiiniin hapen sijasta siten, että vähemmän happea pääsee kudoksiin; tämä voi olla kohtalokasta, jos se on riittävän vakavaa.
