Obiectiv de Învățare
- a Discuta despre procesul de denaturare a proteinelor
Puncte-Cheie
- Proteinele își schimbă forma atunci când sunt expuse la diferite pH-ul sau temperatura.
- organismul reglează strict pH-ul și temperatura pentru a preveni denaturarea proteinelor, cum ar fi enzimele.
- unele proteine se pot reface după denaturare, în timp ce altele nu pot.,
- proteinele Chaperone ajută unele proteine să se plieze în forma corectă.
Termeni
- chaperoninproteins care oferă condiții favorabile pentru plierea corectă de alte proteine, prevenind astfel agregare
- denaturationthe schimbare de pliere structura unei proteine (și astfel de proprietăți fizice) provocat de încălzire, modificări ale pH-ului, sau expunerea la anumite substanțe chimice
Exemplu
- gelatina desert „Jello” geluri datorită prezenței unei proteine., Când Jello este încălzit, structura sa este modificată astfel încât să nu mai fie un gel, ci un lichid. În cazul în care condițiile de denaturare inversat prin răcire în frigider, reformele de proteine în structura sa inițială de gel.fiecare proteină are propria secvență unică de aminoacizi și interacțiunile dintre acești aminoacizi creează o formă specifică. Această formă determină funcția proteinei, de la digerarea proteinei în stomac până la transportul oxigenului în sânge.,dacă proteina este supusă unor modificări ale temperaturii, pH-ului sau expunerii la substanțe chimice, interacțiunile interne dintre aminoacizii proteinei pot fi modificate, ceea ce la rândul său poate modifica forma proteinei. Deși secvența de aminoacizi (cunoscută și ca structura primară a proteinei) nu se schimbă, forma proteinei se poate schimba atât de mult încât devine disfuncțională, caz în care proteina este considerată denaturată. Pepsina, enzima care descompune proteinele din stomac, funcționează doar la un pH foarte scăzut., La conformația pHs mai mare a pepsinei, modul în care lanțul său polipeptidic este pliat în trei dimensiuni, începe să se schimbe. Stomacul menține un pH foarte scăzut pentru a se asigura că pepsina continuă să digere proteinele și nu denaturează.deoarece aproape toate reacțiile biochimice necesită enzime și deoarece aproape toate enzimele funcționează optim doar în intervale de temperatură și pH relativ înguste, multe mecanisme homeostatice reglează temperaturile și pH-ul adecvate, astfel încât enzimele să poată menține forma site-ului lor activ.,este adesea posibilă inversarea denaturării deoarece structura primară a polipeptidei, legăturile covalente care dețin aminoacizii în secvența lor corectă, este intactă. Odată ce agentul de denaturare este îndepărtat, interacțiunile originale dintre aminoacizi readuc proteina la conformația inițială și își poate relua funcția.cu toate acestea, denaturarea poate fi ireversibilă în situații extreme, cum ar fi prăjirea unui ou. Căldura dintr-o tigaie denaturează proteina albumină din albusul de ou lichid și devine insolubilă., Proteina din carne denaturează și devine fermă atunci când este gătită.
Denaturarea unei proteine este uneori ireversibile(de Sus) albumina proteine in prime și fierte de ou alb. (Partea de jos) o analogie agrafă vizualizează procesul: atunci când reticulate, agrafe („aminoacizi”) nu se mai mișcă liber; structura lor este rearanjat și „denaturat”. Însoțitor proteine (sau chaperonins) sunt helper proteine care oferă condiții favorabile pentru plierea proteinelor să aibă loc., Chaperoninele se aglomerează în jurul proteinei care formează și împiedică agregarea altor lanțuri polipeptidice. Odată ce proteina țintă se pliază, însoțitorii se disociază.
