学習目的
- タンパク質変性のプロセスを議論
キーポイント
- タンパク質異なるphまたは温度にさらされる。
- 体はphと温度を厳密に調節し、酵素などのタンパク質が変性するのを防ぎます。
- ある蛋白質は変性の後でrefoldできます他はできませんが。,
- シャペロンタンパク質のヘ一部のタンパク質折り畳むの正しい形状です。
用語
- 他のタンパク質の正しい折り畳みのための好ましい条件を提供するシャペロニンタンパク質、したがって凝集を防止する
- 変性加熱、pHの変化、または特定の化学物質への暴露によって引き起こされるタンパク質の折り畳み構造の変化（したがって、物理的性質の）
例
- ゼラチンデザート”ゼリー”は、タンパク質の存在に起因するゲル。, ゼリーが加熱されると、その構造が変わり、もはやゲルではなく液体になります。 冷蔵庫で冷却することによって変性条件が逆転すると、タンパク質は元のゲル構造に改革されます。
各タンパク質は、アミノ酸の独自の配列を持っており、これらのアミノ酸間の相互作用は、指定の形状を作成します。 この形状は、胃の中のタンパク質を消化することから血液中の酸素を運ぶことまで、タンパク質の機能を決定します。,
タンパク質の形状を変更する
タンパク質が温度、pH、または化学物質への暴露の変化を受けやすい場合、タンパク質のアミノ酸間の内部相互作用を変えることができ、それがタンパク質の形状を変える可能性がある。 アミノ酸配列（タンパク質の一次構造とも呼ばれる）は変化しないが、タンパク質の形状は大きく変化して機能不全になることがあり、その場合タンパク質は変性していると考えられる。 胃のタンパク質を分解する酵素であるペプシンは、非常に低いpHでのみ動作します。, より高いpHsペプシンの立体配座では、そのポリペプチド鎖が三次元に折り畳まれる方法が変化し始める。 胃はペプシンが蛋白質を消化し続け、変性しないことを保障するために非常に低いpHを維持します。
酵素
ほとんどすべての生化学反応は酵素を必要とし、ほとんどすべての酵素は比較的狭い温度およびpH範囲でのみ最適に働くため、多くの恒常性メカニズムは酵素が活性部位の形状を維持できるように適切な温度およびpHを調節する。,
変性を逆転させる
ポリペプチドの一次構造、正しい配列のアミノ酸を保持する共有結合がそのままであるため、変性を逆転させること 変性剤が除去されると、アミノ酸間の元の相互作用は、タンパク質を元の立体配座に戻し、その機能を再開することができる。
しかし、変性は、卵を揚げるような極端な状況では不可逆的である可能性があります。 鍋からの熱は液体卵白のアルブミン蛋白質を変性させ、不溶解性になります。, 肉中のタンパク質も変性し、調理するとしっかりとなります。
シャペロンタンパク質（またはシャペロニン）は、タンパク質の折り畳みが起こるための好ましい条件を提供するヘルパータンパク質である。, シャペロニンは形成蛋白質のまわりで群生し、他のポリペプチドの鎖が凝集することを防ぎます。 標的タンパク質が折り畳まれると、シャペロニンは解離する。
