학습 목표
- 논의하는 과정을 단백질 변성
키를 점
- 단백질 변화는 그들의 모양에 노출되면 다른 pH 또는 온도가 있습니다.
- 신체는 pH 와 온도를 엄격하게 조절하여 효소와 같은 단백질이 변성되는 것을 방지합니다.
- 일부 단백질은 변성 후 재 성형 할 수 있지만 다른 단백질은 변성 할 수 없습니다.,
- 샤페론 단백질은 일부 단백질이 올바른 모양으로 접히도록 도와줍니다.
용어
- chaperoninproteins 을 제공하는 유리한 조건의 올바른 접는 기타 단백질을 방지 집계
- denaturationthe 의 변화는 접히는 구조의 단백질(따라서의 물리적 특성)인해 발생하여 난방에 변화가 pH, 또는 특정 화학 물질에 노출
예
- 젤라틴 디저트”젤로”젤 존재하기 때문에 단백질이다., 젤로가 가열되면 그 구조가 바뀌어 더 이상 젤이 아니라 액체입니다. 변성 조건이 냉장고에서의 냉각에 의해 역전 된 경우,단백질은 원래의 겔 구조로 개질된다.
각각의 단백질은 자신의 독특한 시퀀스의 아미노산과 간의 상호 작용 이들 아미노산을 만들 지정 모양입니다. 이 모양은 위장에서 단백질을 소화시키는 것에서부터 혈액에 산소를 운반하는 것에 이르기까지 단백질의 기능을 결정합니다.,
의 모양을 변경하는 단백질
경우에는 단백질이 변경될 수 있습,온도,pH,또는 화학 물질에 노출부 사이의 상호 작용하는 단백질의 아미노산을 변경할 수 있는 변경할 수 있습 형태의 단백질이다. 아미노산 시퀀스(또한 단백질의 기본 구조)변경되지 않은 단백질의 모양을 변경할 수 있도록 많은 그것이 장애하는 경우에,단백질 변성주. 위장에서 단백질을 분해하는 효소 인 펩신은 매우 낮은 pH 에서만 작용합니다., 더 높은 pHs 펩신의 구조에서,그것의 폴리펩티드 사슬이 3 차원에서 위로 접혀지는 방법은,변화하기 시작한다. 위장은 펩신이 단백질을 계속 소화시키고 변성하지 않도록 매우 낮은 pH 를 유지합니다.
효소
기 때문에 거의 모든 생화학적 반응을 필요로 효소기 때문에 거의 모든 효소만 작업을 최적으로 이내에 상대적으로 좁은 온도,pH 범위,많은 항상성 조절 메커니즘 적절한 온도와 pH 그래서 하는 효소를 유지할 수 있는 형상의 그들의 활동이다.,
반전하는 변성
그것은 종종 가능한 역 변성기 때문에 기본 구조의 폴리펩티드 공유권을 들고 아미노산에서 그들의 정확한 순서,은 그대로입니다. 후 변성 에이전트가 제거되고,원래의 상호 작용이 아미노산을 반환합 단백질을 원래의 형태와 그것을 다시 시작할 수 있습 그 기능이다.
그러나 변성은 계란을 튀기는 것과 같은 극한 상황에서는 돌이킬 수 없습니다. 냄비에서 나오는 열은 액체 달걀 흰자위의 알부민 단백질을 변성 시키며 불용성이됩니다., 고기의 단백질은 또한 변성되어 요리 될 때 단단해진다.
보호자는 단백질(또는 제안 합니다)은 도우미로 단백질을 제공하는 유리한 조건에 대한 단백질 접힘습니다., 샤페로닌은 형성 단백질 주위에 응집되어 다른 폴리펩티드 사슬이 응집되는 것을 방지합니다. 표적 단백질이 접히면 샤페로닌이 분리됩니다.
