læringsmål
- Diskutere prosessen av protein denaturering
– Tasten Poeng
- Proteiner endrer sin form når de utsettes for ulike pH eller temperaturer.
- kroppen strengt regulerer pH og temperatur for å forhindre at slike proteiner som er enzymer fra denaturing.
- Noen proteiner kan refold etter denaturering, mens andre ikke kan det.,
- Anstandsdame proteiner hjelpe noen proteiner kaste inn rett form.
Vilkår
- chaperoninproteins som gir gunstige forhold for riktig folding av andre proteiner, og dermed hindre aggregering
- denaturationthe endring av folding strukturen til et protein (og dermed av fysiske egenskaper) forårsaket av oppvarming, endringer i pH, eller eksponering for enkelte kjemikalier
Eksempel
- gelatin dessert «Jello» geleer grunn av tilstedeværelsen av et protein., Når Jello er oppvarmet, strukturen er endret slik at det ikke lenger er en gel, men en væske. Hvis denaturing forhold reversert ved avkjøling i kjøleskap, protein og reformer i sin opprinnelige gel struktur.
Hvert protein har sin egen unike sekvens av aminosyrer og interaksjoner mellom disse aminosyrene opprette en angi form. Denne formen bestemmer protein funksjon, fra å fordøye protein i magen til å transportere oksygen i blodet.,
Endre Form av et Protein
Hvis protein er gjenstand for endringer i temperatur, pH, eller eksponering for kjemikalier, det interne samspillet mellom protein er aminosyrer kan bli endret, noe som i sin tur kan endre formen på proteinet. Selv om aminosyresekvens (også kjent som protein er den primære strukturen) ikke endre, protein form kan endre seg så mye at det blir dysfunksjonelle, i hvilket tilfelle protein er vurdert denaturert. Pepsin, det enzymet som bryter ned protein i magen, bare opererer med en svært lav pH., Ved høyere pHs pepsin er konformasjon, måten de polypeptid-kjeden er kastet opp i tre dimensjoner, begynner å endre. Magen opprettholder en svært lav pH, for å sikre at pepsin fortsetter å fordøye protein og ikke denaturering.
Enzymer
Fordi nesten alle biokjemiske reaksjoner krever enzymer, og fordi nesten alle enzymer fungerer bare optimalt innenfor relativt smale temperatur-og pH-områder, mange homeostatic mekanismer for å regulere aktuelle temperatur og pH, slik at de enzymene som kan opprettholde formen av deres aktive nettstedet.,
Reversering av Denaturering
Det er ofte mulig å reversere denaturering fordi den primære strukturen av polypeptid, den covalent obligasjoner holde aminosyrer i riktig rekkefølge, er intakt. Når denaturing agent er fjernet, blir den opprinnelige interaksjoner mellom aminosyrer tilbake protein til sin opprinnelige konformasjon og det kan gjenoppta sin funksjon.
Imidlertid denaturering kan være irreversible i ekstreme situasjoner, som å steke et egg. Varmen fra en pan denatures av proteinet albumin i flytende egg hvitt, og det blir ikke oppløselig., Proteinet i kjøtt også denatures og blir fast når det er kokt.
Anstandsdame proteiner (eller chaperonins) er helper proteiner som gir gunstige vilkår for protein folding å ta plass., Den chaperonins clump rundt dannelsen av proteiner og hindre andre polypeptid kjeder fra å samle inn. Når målet protein folder, den chaperonins angre.
