objectif D’apprentissage
- discuter du processus de dénaturation des protéines
points clés
- Les protéines changent de forme Lorsqu’elles sont exposées à différents pH ou températures.
- Le corps régule strictement le pH et la température pour empêcher les protéines telles que les enzymes de se dénaturer.
- certaines protéines peuvent se replier après dénaturation alors que d’autres ne le peuvent pas.,
- Les protéines chaperons aident certaines protéines à se replier dans la forme correcte.
Termes
- chaperoninprotéines qui fournissent des conditions favorables au repliement correct d’autres protéines, empêchant ainsi l’agrégation
- dénaturationle changement de la structure de repliement d’une protéine (et donc des propriétés physiques) causé par le chauffage, les changements de pH, ou l’exposition à certains produits chimiques
exemple
- gélatine dessert « jello” gels en raison de la présence d’une protéine., Lorsque Jello est chauffé, sa structure est modifiée de sorte qu’il ne s’agit plus d’un gel mais d’un liquide. Si les conditions de dénaturation se sont inversées en refroidissant dans le réfrigérateur, la protéine se réforme dans sa structure de gel d’origine.
Chaque protéine possède sa propre séquence d’acides aminés et les interactions entre ces acides aminés créer une forme. Cette forme détermine la fonction de la protéine, de la digestion des protéines dans l’estomac au transport de l’oxygène dans le sang.,
modification de la forme d’une protéine
Si la protéine est sujette à des changements de température, de pH ou d’exposition à des produits chimiques, les interactions internes entre les acides aminés de la protéine peuvent être altérées, ce qui peut à son tour modifier la forme de la protéine. Bien que la séquence d’acides aminés (également connue sous le nom de structure primaire de la protéine) ne change pas, la forme de la protéine peut changer tellement qu’elle devient dysfonctionnelle, auquel cas la protéine est considérée comme dénaturée. La pepsine, une enzyme qui décompose les protéines dans l’estomac, ne fonctionne qu’à un pH très faible., À un pH plus élevé, la conformation de la pepsine, la façon dont sa chaîne polypeptidique est pliée en trois dimensions, commence à changer. L’estomac maintient un pH très bas pour s’assurer que la pepsine continue à digérer les protéines et ne se dénature pas.
Enzymes
étant donné que presque toutes les réactions biochimiques nécessitent des enzymes et que presque toutes les enzymes ne fonctionnent de manière optimale que dans des plages de température et de pH relativement étroites, de nombreux mécanismes homéostatiques régulent les températures et le pH appropriés afin que les enzymes puissent maintenir la forme de leur site actif.,
inverser la dénaturation
Il est souvent possible d’inverser la dénaturation car la structure primaire du polypeptide, les liaisons covalentes retenant les acides aminés dans leur séquence correcte, est intacte. Une fois que l’agent dénaturant est éliminé, les interactions d’origine entre les acides aminés ramènent la protéine à sa conformation d’origine et elle peut reprendre sa fonction.
Cependant, la dénaturation peut être irréversible dans des situations extrêmes, comme frire un oeuf. La chaleur d’une casserole dénature la protéine d’albumine dans le blanc d’oeuf liquide et elle devient insoluble., La protéine contenue dans la viande se dénature également et devient ferme lorsqu’elle est cuite.
Les protéines chaperons (ou chaperonines) sont des protéines auxiliaires qui fournissent des conditions favorables au repliement des protéines., Les chapéronines s’agglutinent autour de la protéine en formation et empêchent d’autres chaînes polypeptidiques de s’agréger. Une fois que la protéine cible se plie, les chapéronines se dissocient.
