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Revision structure, architecture et biosynthèse de la muréine (peptidoglycane) chez Escherichia coli

Le sacculus périplasmique de la muréine (peptidoglycane) est une macromolécule géante constituée de brins de glycane réticulés par des peptides courts entourant complètement la membrane cytoplasmique pour protéger la cellule de la lyse due à sa pression osmotique interne. Plus de 50 muropeptides différents sont libérés du sacculus par traitement avec une muramidase., Escherichia coli possède six muréines synthases qui agrandissent le sacculus par transglycosylation et transpeptidation du précurseur lipidique II. Un ensemble de douze hydrolases périplasmiques de muréine (autolysines) libèrent des fragments de muréine pendant la croissance et la division cellulaires. Des données récentes sur les activités de synthèse in vitro des muréines synthases et sur les interactions entre les muréines synthases, les hydrolases et les protéines liées au cycle cellulaire sont résumées. Il existe différents modèles pour l’architecture de murein et l’incorporation de nouveaux précurseurs dans le sacculus., Nous présentons un modèle dans lequel la morphogenèse de L’E. coli en forme de bâtonnet est entraînée par des éléments du cytosquelette en compétition pour le contrôle des complexes multi-enzymatiques de synthèse de la muréine.

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