Objetivo
- Discutir o processo de desnaturação da proteína
Pontos-Chave
- Proteínas mudar sua forma quando expostos a diferentes pH ou temperatura.o corpo regula estritamente o pH e a temperatura para evitar a desnaturação de proteínas, tais como enzimas.algumas proteínas podem recontar após desnaturação, enquanto outras não.,as proteínas da Chaperona ajudam algumas proteínas a dobrarem-se para a forma correcta.
Termos
- chaperoninproteins que fornecem condições favoráveis para o correto dobramento de outras proteínas, impedindo, assim, a agregação
- denaturationthe mudança de dobrar a estrutura de uma proteína (e, portanto, das propriedades físicas), causada por aquecimento, alterações no pH, ou a exposição a determinados produtos químicos
Exemplo
- A gelatina de sobremesa “Jello” gel devido à presença de uma proteína., Quando a gelatina é aquecida, sua estrutura é alterada para que não seja mais um gel, mas um líquido. Se as condições de desnaturação revertidas por resfriamento no frigorífico, a proteína reforma em sua estrutura gel original.
cada proteína tem a sua própria sequência única de aminoácidos e as interacções entre estes aminoácidos criam uma forma específica. Esta forma determina a função da proteína, desde a digestão da proteína no estômago até o transporte de oxigênio no sangue.,se a proteína está sujeita a alterações na temperatura, pH ou exposição a produtos químicos, as interações internas entre os aminoácidos da proteína podem ser alteradas, o que por sua vez pode alterar a forma da proteína. Embora a sequência de aminoácidos (também conhecida como estrutura primária da proteína) não mude, a forma da proteína pode mudar tanto que ela se torna disfuncional, caso em que a proteína é considerada desnaturada. A pepsina, a enzima que decompõe a proteína no estômago, opera apenas a um pH muito baixo., Na conformação da pepsina pHs mais alta, a forma como a sua cadeia polipeptídica é dobrada em três dimensões, começa a mudar. O estômago mantém um pH muito baixo para garantir que a pepsina continua a digerir proteína e não desnatura.as enzimas
porque quase todas as reacções bioquímicas requerem enzimas, e porque quase todas as enzimas só funcionam de forma optimal dentro de temperaturas relativamente estreitas e intervalos de pH, muitos mecanismos homeostáticos regulam temperaturas e pH adequados para que as enzimas possam manter a forma do seu local activo.,
inversão da desnaturação
muitas vezes é possível inverter a desnaturação porque a estrutura primária do polipéptido, as ligações covalentes que mantêm os aminoácidos na sua sequência correcta, está intacta. Uma vez removido o agente de desnaturação, as interacções originais entre aminoácidos devolvem a proteína à sua conformação original e podem retomar a sua função.no entanto, a desnaturação pode ser irreversível em situações extremas, como fritar um ovo. O calor de uma panela desnatura a proteína de albumina no ovo líquido branco e torna-se insolúvel., A proteína na carne também denota e torna-se firme quando cozida.
Chaperone proteins (or chaperonins) são proteínas auxiliares que fornecem condições favoráveis para a dobragem de proteínas a ter lugar., As chaperoninas agrupam-se em torno da proteína que está a formar-se e impedem que outras cadeias polipeptídicas se agregem. Assim que a proteína alvo se dobra, as chaperoninas dissociam-se.
